El grupo Biolog\u00eda Qu\u00edmica de Mecanismos Regulatorios del Instituto de Investigaci\u00f3n en Biomedicina de Buenos Aires (Ibioba, Conicet-MPSP) logr\u00f3 manipular una prote\u00edna involucrada en el desarrollo del c\u00e1ncer y el hallazgo fue publicado en la tapa de la revista Science Signaling, inform\u00f3 el Consejo Nacional de Investigaciones Cient\u00edficas y T\u00e9cnicas (Conicet).<\/p>\n\n\n\n
El hallazgo desarrollado por investigadores del Conicet \u00abpodr\u00eda dar el puntapi\u00e9 para que en el futuro se desarrollen terapias innovadoras y selectivas dirigidas a detener el crecimiento tumoral\u00bb, inform\u00f3 el Conicet sobre el trabajo publicado esta semana en la revista del grupo Science.<\/p>\n\n\n\n
El grupo de investigaci\u00f3n, liderado por el cient\u00edfico Ricardo M. Biondi, logr\u00f3 manipular la prote\u00edna PDK1, que activa varias enzimas que promueven el crecimiento y la supervivencia celular, por lo que \u00abestos resultados pueden proveer formas de manipular selectivamente la actividad de PDK1 para tratamientos futuros contra el c\u00e1ncer\u00bb, se inform\u00f3.<\/p>\n\n\n\n
Hace a\u00f1os, el grupo investiga la estructura de la PDK1 y a ra\u00edz de esto, comenz\u00f3 a estudiar uno de los sustratos que PDK1 activa, el AKT.<\/p>\n\n\n\n
En este sentido, los investigadores observaron que de apagarse el AKT, \u00abse puede inducir la muerte en las c\u00e9lulas cancer\u00edgenas, porque dejan de recibir la se\u00f1al de crecimiento\u00bb, indic\u00f3 el comunicado, y advirti\u00f3 que \u00abel desaf\u00edo\u00bb es \u00abc\u00f3mo hacer para apagar a AKT\u00bb.<\/p>\n\n\n\n
\u00abEs muy dif\u00edcil hacer un f\u00e1rmaco que apague s\u00f3lo a una de las prote\u00ednas, y si apag\u00e1s a todas, se pueden desencadenar procesos t\u00f3xicos y los, a veces tan da\u00f1inos, efectos secundarios\u00bb, afirm\u00f3 Mariana Sacerdoti, becaria doctoral del Conicet en el Ibioba y primera autora de un estudio.<\/p>\n\n\n\n
El grupo utiliz\u00f3 un abordaje interdisciplinario que incluy\u00f3 t\u00e9cnicas estructurales, bioinform\u00e1ticas y de biolog\u00eda qu\u00edmica, para descubrir cu\u00e1l es la forma 3D que adopta PDK1 cuando no activa a AKT, pero s\u00ed a otros sustratos.<\/p>\n\n\n\n
\u00abEste mecanismo es crucial no s\u00f3lo porque indica que se podr\u00eda \u2018apagar\u2019 una prote\u00edna tan relevante en c\u00e1ncer sin apagar otras, sino porque tambi\u00e9n encontraron una mol\u00e9cula con la que pudieron estabilizar esta conformaci\u00f3n, logrando una inhibici\u00f3n de PDK1 sustrato selectiva\u00bb, indic\u00f3 el Conicet.<\/p>\n\n\n\n
En este sentido, Sacerdoti explic\u00f3 que con este proceso no est\u00e1n \u00abinhibiendo a la quinasa en su totalidad\u00bb, sino que pudieron \u00abinhibir solo una partecita: la activaci\u00f3n de este sustrato, mientras todas sus otras funciones tan importantes para la comunicaci\u00f3n celular pudieron conservarse\u00bb.<\/p>\n\n\n\n
\u00abEs la primera vez que se describe esta manera de inhibici\u00f3n sustrato selectiva de PDK1 respecto de AKT\u00bb, subray\u00f3. <\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"
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